Mikrotubuli weisen genau wie die Mikro- oder Aktinfilamente eine Polarität auf, wobei das schnell wachsende und schrumpfende Ende (β-Tubulin) als Plus-Ende und entsprechend das langsam wachsen- und schrumpfende Ende (α-Tubulin) als Minus-Ende bezeichnet wird.
Je nach Bedarf stehen der Zelle entweder stabile, langlebige oder dynamische kurzlebige Mikrotubuli zur Verfügung. Die dynamische Instabilität der Mikrotubuli wird dabei wesentlich von zwei Faktoren bestimmt:
Die Heterodimere aus denen das jeweilige Protofilament (Abbildung rechts) aufgebaut ist bestehen aus zwei globulären Tubulin-Untereinheiten, dem α- und β- Tubulin, die normalerweise aber nicht im globulären Zustand in der Zelle vorkommen.
Das liegt an der Affinität der beiden Tubulin-Untereinheiten zueinander. Diese ist so groß, dass sich bei der Anwesenheit von GTP automatisch ein Heterodimer bildet.
Bei der Zusammenlagerung der beiden Proteine wird das GTP des α-Tubulin nicht zu GDP hydrolysiert, weil es zwischen den beiden Tubulin-Untereinheiten wie in einem Käfig eingeschlossen wird (siehe Abbildung links).
Ein weiteres in der Zelle vorkommendes Tubulin ist das γ-Tubulin. Es gehört zu den end-bindenden Proteinen, d.h. es kommt am Minus-Ende der Mikrotubuli vor und steuert zusammen mit dem Protein Spc98 die Mikrotubulineubildung.
Dabei funktioniert das γ-Tubulin als Bindungspartner von β-Tubulin und dient als Kondensationskern für Protofilamente.
