In Zellen können Vesikel (Stoffe) auf verschieden Weise, mit Hilfe unterschiedlichster Motorproteine transportiert werden. Bei den Mikrotubuli gibt es das Kinesin und das Dynein die den Transport bewerkstelligen. Sie besitzen dabei eine spezifische Laufrichtung die entweder von minus nach plus, oder umgekehrt Transportvorgänge entlang der MT ermöglicht.
Die Kinesine gehören zu den Motorproteinen und bewegen sich auf Mikrotubuli in Richtung des Plus-Endes (Plusmotor). Ein Kinesin- Motorprotein wird aus zwei globulären Kinesinproteinen gebildet, die über eine α-helikale Halsregion miteinander verbunden sind(Abbildung rechts).
Diese beiden globulären Kopfgruppen können ihre relative Lage zueinander durch die Bindung von ATP verändern, so dass sie auf den MT "laufen" können.
Bei der Bewegung des Kinesins ist immer einer der Kinesinköpfe an das Tubulin gebunden, sobald sich an diesen Kinesinkopf ein ATP anlagert dreht es sich um seine eigene Achse und bringt den zweiten Kinesinkopf ein Schrittlänge nach vorne. Während der Kinesinkopf #2 nach vorne bewegt wird löst sich das ADP, das an diesen Kopf gebunden war und das Kinesin bindet an die Kinesin-Bindestelle des Tubulins. Wenn der zweite Kopf jetzt gebunden ist hydrolysiert das ATP des ersten Kinesinkopfes zu ADP und löst sich so vom Tubulin.
Jetzt beginnt der Zyklus von vorne, indem sich ATP an den Kinesinkopf #2 anlagert.
Die Schrittlänge des Kinesins beträgt dabei 8nm, also genau die Länge eines Tubulin-Dimers.
Dynein ist der Gegenspieler zum Kinesin, es ist ein Minusmotor, d.h. er läuft in Richtung Minuspol. Im Gegensatz zu Kinesin braucht es aber zusätzliche Proteine um Fracht transportieren zu können. Diese werden Mikrotubuli bindende Proteine (MBPs) genannt und Verknüpfen das Dynein mit dem zu transportierenden Stoff.
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